Аминокислоты — заменимые и незаменимые

[Александр Касьянов]

Аминокислоты — заменимые и незаменимые

Как уже упомянуто в других разделах, в процессе пищеварения белки расщепляются на составные «кирпичики» или аминокислоты, а последние, впитываясь в кровь, используются организмом для синтеза собственных белков. Но, чтобы уметь эти белки создавать, организм должен получать все необходимые для этого аминокислоты. Некоторые из них (так называемые заменимые, или эндогенные, аминокислоты) он может синтезировать сам; другие же должны быть доставлены с пищей, так как организм производить их сам не может — это незаменимые, или экзогенные, аминокислоты. Их десять.
К эндогенным аминокислотам относятся, например, гликокол (глицин), аланин, норлейцин, серии, цистеин, цистин, пролин и оксипролин, тирозин, а также кислоты: аспарагиновая, глютаминовая, оксиглютаминовая.
Экзогенные аминокислоты — триптофан, лизин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, метионин, а для детей раннего возраста это и гистидин и аргинин. Эти аминокислоты поставляются с пищей, отсутствие одной из них делает невозможным синтез организмом тех белковых молекул, в состав которых должна входить данная аминокислота. Так как устойчивость цепи определяется устойчивостью самого слабого ее элемента, то усвояемость и ценность съеденного белка определяется содержанием в нем той экзогенной кислоты, которой меньше всего, ибо это содержание будет решать возможность синтеза своих структурных белков. Разумеется, сюда относится также и перевариваемость, т. е. процент потребленного белка, который подвергся гидролизу в пищеварительном тракте, расщепился на аминокислоты и всосался в таком виде.
Экзогенная аминокислота, которая в данном белке содержится в наименьшем количестве, является аминокислотой, лимитирующей и определяющей биологическую ценность этого белка, т. е. возможность использования его для синтеза структурных белков организма. Если в конкретной пище какой-либо экзогенной аминокислоты немного, то другие аминокислоты, хотя бы их было и много, не могут быть полностью использованы в построении белка, но в значительной мере будут сожжены для энергетических целей. Например, триптофан и лизин являются аминокислотами, лимитирующими ценность белков зерновых продуктов.
Таблица 7 иллюстрирует, сколько граммов белка различных продуктов удовлетворяют минимальную потребность взрослого человека в отдельных экзогенных аминокислотах (по А. Шчигелю).
ТАБЛИЦА 7.
Яй-
ца Мя-
со Мо-
локо Овес Рожь Рис Пше-
ница Яч-
мень Ку-
ку-
руза Кар-
то-
фель Го-
рох Соя
Фенила-
ланин 17 25 20 24 37 24 29 20 23 20 23 19
Изолейцин 9 11 11 17 18 14 19 18 11 6 17 15
Лейцин 12 14 10 17 18 16 17 20 8 6 17 16
Лизин 11 11 11 27 25 28 32 33 34 16 14 16
Метионин 27 34 34 110 100 80 110 110 79 79 110 55
Треонин 10 10 11 14 13 14 17 14 13 14 13 13
Триптофан 17 21 16 19 19 19 18 23 50 32 36 16
Валин 11 14 13 15 16 13 20 18 17 17 20 19

В этой таблице приведено не количество граммов самих продуктов, а количество граммов белка данного продукта, и тем самым показано, в какой степени белок данного продукта богат рассматриваемой аминокислотой. Чем больше это количество, тем меньше содержание аминокислоты в белке данного продукта, то есть тем больше его следовало бы съесть, чтобы этим продуктом покрыть потребность в данной аминокислоте. Желая, например, удовлетворить потребность в метионине, содержащемся в пшеничной муке грубого помола, следовало бы съесть такое количество этой муки, в котором содержится 110 г белка. Значит, при 10%-ном содержании белка ее следовало бы съесть 1100 г. Но это было бы нефизиологично и привело к полноте.

[Автор]

Сообщения